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波形蛋白可与Mp和P1蛋白发生共定位。

红网时刻衡阳4月19日讯（通讯员 王川）近日，南华大学衡阳医学院基础医学院曾燚华教授带领团队成功鉴定出肺炎支原体P1蛋白的受体，相关原创性成果以“Vimentin is an attachment receptor forMycoplasma pneumoniaeP1 protein”（波形蛋白是肺炎支原体P1蛋白的黏附受体）为题在微生物领域核心期刊Microbiology Spectrum（《微生物谱》，中科院1区Top期刊，IF: 9.04，美国微生物学会旗下期刊）在线发表，论文链接为https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36912679。该项研究成果中，曾燚华教授为唯一通讯作者，南华大学基础医学院硕士研究生彭凯岚、廖雅婷和黎霞为共同第一作者，南华大学为第一单位和通讯单位。

据了解，肺炎支原体（Mp）是引起人类呼吸道感染最常见的病原体，除引起儿童和成人的社区获得性肺炎外，还可导致难治性肺炎和多种肺外并发症。Mp P1蛋白是位于Mp顶端结构的黏附相关蛋白，能介导Mp黏附甚至侵入宿主细胞。迄今为止，尚未明确Mp与呼吸道上皮细胞膜表面的何种受体分子结合而介导其黏附甚至侵入细胞内。

曾燚华课题组利用改进的病毒铺覆蛋白印迹和液相色谱-质谱联用等技术对人支气管上皮细胞（BEAS-2B）膜上P1蛋白的受体进行了鉴定。结果表明：分布在BEAS-2B细胞膜表面的波形蛋白（Vimentin）和β-4微管蛋白最可能是P1蛋白的受体；利用Far-western blot和免疫共沉淀等证实P1蛋白可以与波形蛋白特异结合，但与β-4微管蛋白的结合不明显。

进一步的研究表明波形蛋白及其抗体能抑制Mp和P1蛋白对BEAS-2B细胞的黏附，干扰波形蛋白的表达可减少Mp和P1蛋白的黏附，而过表达波形蛋白则可导致其黏附增加。这些结果说明波形蛋白是Mp经P1蛋白黏附BEAS-2B细胞的受体。本研究的结果有利于揭示Mp黏附甚至侵入宿主细胞的分子机制，为利用受体分子或其模拟/拮抗分子作为新型靶向药物奠定实验基础。

此次发表的成果是该团队继鉴定出生殖支原体黏附蛋白的受体之后的又一原创性成果，该团队近年来主要从事致病性支原体和结核分枝杆菌的致病性与致病机制研究，取得的一系列成果发表在Microbial biotechnology, Frontiers in immunology, International Journal of Medical Microbiology和Applied microbiology and biotechnology等微生物领域的核心期刊。

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